Quale dovrebbe essere l'indicatore di ALT nel sangue

In un esame del sangue biochimico, viene spesso utilizzata la determinazione dell'attività enzimatica. Cosa sono gli enzimi Un enzima è una molecola proteica che accelera il flusso di reazioni biochimiche nel corpo umano. Il sinonimo di enzima è il termine enzima. Attualmente, entrambi questi termini sono usati nello stesso significato dei sinonimi. Tuttavia, una scienza che studia le proprietà, la struttura e le funzioni degli enzimi si chiama enzimologia..

Considera ciò che costituisce questa struttura complessa: l'enzima. L'enzima è costituito da due parti: la parte proteica effettiva e il centro attivo dell'enzima. La parte proteica si chiama apoenzima e il centro attivo si chiama coenzima. L'intera molecola dell'enzima, cioè un apoenzima più un coenzima, è chiamata oloenzima. L'apoenzima è sempre rappresentato esclusivamente da una proteina di struttura terziaria. Una struttura terziaria significa che una catena lineare di amminoacidi viene convertita in una struttura di complessa configurazione spaziale. Il coenzima può essere rappresentato da sostanze organiche (vitamina B6, B1, B12, flavina, eme, ecc.) O inorganiche (ioni metallici - Cu, Co, Zn, ecc.). In realtà, l'accelerazione della reazione biochimica è prodotta proprio dal coenzima.

Che cos'è un enzima? Come funzionano gli enzimi?

La sostanza su cui agisce l'enzima si chiama substrato e la sostanza che risulta dalla reazione si chiama prodotto. Spesso i nomi degli enzimi si formano aggiungendo l'estremità: le basi al nome del substrato. Ad esempio, succinato deidrogenasi - scompone il succinato (acido succinico), lattato deidrogenasi - scompone il lattato (acido lattico), ecc. Gli enzimi sono suddivisi in diversi tipi a seconda del tipo di reazione che accelerano. Ad esempio, le deidrogenasi eseguono l'ossidazione o la riduzione, le idrolasi eseguono la scissione di un legame chimico (tripsina, pepsina - enzimi digestivi), ecc..

Ogni enzima accelera solo una reazione specifica e funziona in determinate condizioni (temperatura, acidità del mezzo). L'enzima ha un'affinità per il suo substrato, cioè può funzionare solo con questa sostanza. Il riconoscimento del substrato "proprio" è fornito dall'apoenzima. Cioè, il processo dell'enzima può essere rappresentato come segue: l'apoenzima riconosce il substrato e il coenzima accelera la reazione della sostanza riconosciuta. Questo principio di interazione era chiamato interazione ligando - recettore o interazione chiave-a-chiave, ovvero, poiché una singola chiave è adatta per un castello, un singolo substrato è adatto anche per l'enzima.

Amilasi nel sangue

L'amilasi è prodotta dal pancreas ed è coinvolta nella scomposizione dell'amido e del glicogeno in glucosio. L'amilasi è uno degli enzimi coinvolti nella digestione. Il più alto contenuto di amilasi è determinato nel pancreas e nelle ghiandole salivari..

Esistono diversi tipi di amilasi: α-amilasi, β-amilasi, γ-amilasi, di cui la determinazione dell'attività dell'α-amilasi è più comune. La concentrazione di questo tipo di amilasi è determinata nel sangue in laboratorio.

Il sangue umano contiene due tipi di α-amilasi: tipo P e tipo S. Nelle urine è presente il 65% di α-amilasi di tipo P e nel sangue fino al 60% è di tipo S. L'α-amilasi di tipo p nelle urine negli studi biochimici è chiamata diastasi, per evitare confusione.

L'attività dell'α-amilasi nelle urine è 10 volte superiore all'attività dell'α-amilasi nel sangue. La determinazione dell'attività dell'α-amilasi e della diastasi viene utilizzata per diagnosticare la pancreatite e alcune altre malattie del pancreas. Nella pancreatite cronica e subacuta, viene utilizzata la determinazione dell'attività dell'α-amilasi nel succo duodenale..

Norma di amilasi nel sangue

nome dell'analisinorma in mccatal / lunità in U / L (U / L)
  • attività di amilasi nel sangue
16-30 mccatal / l20-100 unità / l
  • attività della diastasi urinaria (amilasi)
28-100mkcatal / lfino a 1000 unità / l

Aumento dell'amilasi nel sangue

Un aumento dell'attività dell'α-amilasi nel sangue è chiamato iperamilasemia e un aumento dell'attività della diastasi urinaria è chiamato iperamilazuria.

Un aumento dell'amilasi ematica viene rilevato nelle seguenti condizioni:

  • all'inizio della pancreatite acuta, il massimo viene raggiunto dopo 4 ore dall'inizio dell'attacco e diminuisce ai normali 2-6 giorni dopo l'inizio dell'attacco (un aumento dell'attività dell'α-amilasi è possibile di 8 volte)
  • con esacerbazione della pancreatite cronica (mentre l'attività dell'α-amilasi aumenta di 3-5 volte)
  • in presenza di tumori o calcoli nel pancreas
  • infezione virale acuta - parotite
  • intossicazione da alcol
  • gravidanza extrauterina
Quando l'amilasi urinaria è elevata?
Un aumento della concentrazione di amilasi nelle urine si sviluppa nei seguenti casi:
  • nella pancreatite acuta, un aumento dell'attività della diastasi di 10-30 volte
  • con esacerbazione della pancreatite cronica, l'attività della diastasi aumenta 3-5 volte
  • con malattie epatiche infiammatorie, si osserva un moderato aumento dell'attività della diastasi di 1,5-2 volte
  • appendicite acuta
  • colecistite
  • blocco intestinale
  • intossicazione da alcol
  • sanguinamento dell'ulcera gastrointestinale
  • nel trattamento di farmaci sulfa, morfina, diuretici e contraccettivi orali
Con lo sviluppo della necrosi pancreatica totale, del cancro del pancreas e della pancreatite cronica, l'attività dell'α-amilasi potrebbe non aumentare.

Diminuzione del sangue e delle urine amilasi

Vi sono condizioni corporee in cui l'attività dell'α-amilasi può diminuire. La bassa attività della diastasi urinaria viene rilevata nella grave malattia ereditaria - fibrosi cistica.

Nel sangue è possibile una riduzione dell'attività dell'α-amilasi dopo un attacco di pancreatite acuta, con necrosi pancreatica e fibrosi cistica.

Nonostante il fatto che l'α-amilasi sia presente nei reni, nel fegato e nel pancreas, la determinazione della sua attività viene principalmente utilizzata nella diagnosi delle malattie del pancreas.

Come sottoporsi al test per l'amilasi?

lipasi

La struttura, i tipi e le funzioni della lipasi
La lipasi è uno degli enzimi digestivi che è coinvolto nella scomposizione dei grassi, perché questo enzima funzioni, è necessaria la presenza di acidi biliari e un coenzima chiamato colipasi. La lipasi è prodotta da vari organi umani: pancreas, polmoni, globuli bianchi.

Il più grande valore diagnostico è la lipasi, che è sintetizzata nel pancreas. Pertanto, la determinazione dell'attività della lipasi viene utilizzata principalmente nella diagnosi delle malattie del pancreas.

Tasso di lipasi nel sangue

Il tasso di attività della lipasi
  • attività della lipasi nel sangue
13 - 60U / ml

Quando la lipasi nel sangue è elevata?

Quando i livelli di lipasi nel sangue sono bassi?

Come prepararsi per un test della lipasi?

Per determinare l'attività della lipasi, il sangue viene donato da una vena al mattino, a stomaco vuoto. La sera prima, prima di fare il test, non dovresti assumere cibi grassi, piccanti e piccanti. In caso di emergenza, il sangue proveniente da una vena viene donato indipendentemente dall'ora del giorno o dalla preparazione precedente. Attualmente, il metodo immunochimico o enzimatico viene spesso utilizzato per determinare l'attività della lipasi. Il metodo enzimatico è più veloce e richiede meno personale.

Lattato deidrogenasi (LDH)

Norma di lattato deidrogenasi nel sangue (LDH)

Blood LDH
  • adulti
0,8-4 μmol / h * L140-350 unità / l
  • neonati
2,0-8 μmol / h * L400-700 unità / l

Valore diagnostico delle isoforme LDH

Per la diagnosi di varie malattie, la determinazione dell'attività delle isoforme di LDH è più istruttiva. Ad esempio, con infarto del miocardio, si osserva un aumento significativo di LDH1. Per la conferma di laboratorio dell'infarto miocardico, viene determinato il rapporto LDH1 / LDH2 e se questo rapporto è maggiore di 1, la persona ha avuto infarto miocardico. Tuttavia, tali test non sono ampiamente utilizzati a causa del loro alto costo e complessità. Di solito, viene determinata l'attività totale di LDH, che è la somma dell'attività totale di tutte le isoforme LDH.

LDH nella diagnosi di infarto del miocardio
Considera il valore diagnostico per determinare l'attività totale di LDH. La determinazione dell'attività LDH viene utilizzata per la diagnosi tardiva dell'infarto del miocardio, poiché un aumento della sua attività si sviluppa 12-24 ore dopo l'attacco e può rimanere ad un livello elevato fino a 10-12 giorni. Questo è un fatto molto importante quando si esaminano i pazienti ricoverati in un istituto medico dopo un attacco. Se l'aumento dell'attività LDH è insignificante, allora abbiamo a che fare con un infarto piccolo focale, se, al contrario, l'aumento dell'attività è a lungo termine, significa un attacco cardiaco esteso. Nei pazienti con angina pectoris, l'attività LDH è aumentata nei primi 2-3 giorni dopo l'attacco.

LDH nella diagnosi di epatite
L'attività di LDH totale può aumentare nell'epatite acuta (a causa di un aumento dell'attività di LDH4 e LDH5). In questo caso, l'attività dell'LDH nel siero aumenta nelle prime settimane del periodo itterico, cioè nei primi 10 giorni.

Norm LDH nelle persone sane:

Forse un aumento dell'attività LDH nelle persone sane (fisiologiche) dopo lo sforzo fisico, durante la gravidanza e dopo aver assunto alcolici. Anche caffeina, insulina, aspirina, acebutololo, cefalosporine, eparina, interferone, penicillina, sulfamidici provocano un aumento dell'attività dell'LDH. Pertanto, quando si assumono questi farmaci, si deve tener conto della possibilità di aumento dell'attività LDH, che non indica la presenza di processi patologici nel corpo.

Cause di aumento del sangue LDH

Come passare un'analisi su LDH?

Alanina aminotransferasi (ALT, ALAT)

Norm Alanine aminotransferase (ALT / ALAT) sangue

Norm ALT / AlAt
  • per uomo
fino a 40U / L
  • per donne
fino a 32U / L


Un aumento dell'attività ALT nelle persone sane (fisiologiche) può essere causato dall'uso di alcuni farmaci (antibiotici, barbiturici, farmaci, farmaci antitumorali, contraccettivi orali, farmaci antinfiammatori non steroidei, dicumarine, echinacea, valeriana), forte sforzo fisico e lesioni. Un'alta attività di ALT è anche osservata negli adolescenti durante il periodo di crescita intensiva..

ALT nella diagnosi di malattia epatica
Nella diagnosi delle condizioni patologiche del corpo, un aumento dell'attività ALT è un segno specifico di malattia epatica acuta. Un aumento dell'attività ALT nel sangue viene rilevato 1-4 settimane prima dell'insorgenza dei sintomi della malattia e 7-10 giorni prima della comparsa del livello massimo di bilirubina nel sangue. L'aumento dell'attività di ALT nella malattia epatica acuta è di 5-10 volte. L'aumento dell'attività dell'ALT per lungo tempo o il suo aumento nelle fasi successive della malattia indicano l'insorgenza di necrosi epatica massiva.

Ragioni per ALAT ALAT (ALAT)

L'elevata attività ALT nel sangue viene rilevata in presenza di tali patologie:

  • epatite acuta
  • cirrosi
  • ittero ostruttivo
  • somministrazione di farmaci epatotossici (ad esempio alcuni antibiotici, avvelenamento da sale)
  • decadimento del tumore di grandi dimensioni
  • carcinoma epatico o metastasi epatiche
  • brucia la malattia
  • ampio infarto miocardico
  • danno traumatico al tessuto muscolare
Nei pazienti con mononucleosi, alcolismo, steatosi (epatosi) sottoposti a cardiochirurgia, si può anche osservare un leggero aumento dell'attività di ALT..

Nelle malattie epatiche gravi (cirrosi grave, necrosi epatica), quando il numero di cellule epatiche attive è ridotto, nonché una carenza di vitamina B6, si osserva una diminuzione dell'attività ALT nel sangue.

Come passare un'analisi su ALT (AlAT)?

Aspartato aminotransferasi (AST, AsAT)

Norm Aspartate aminotransferase (AST / AsAT)

Valori più elevati di attività AST in persone sane (fisiologiche) sono possibili con carichi muscolari eccessivi, assumendo determinati farmaci, ad esempio echinacea, valeriana, alcool, grandi dosi di vitamina A, paracetamolo, barbiturici, antibiotici, ecc..

Norma AST / AsAt
  • per uomo
15-31U / L
  • per donne
20-40U / L

L'attività sierica AST aumenta di 4-5 volte con infarto del miocardio e rimane tale per 5 giorni. Se l'attività AST viene mantenuta ad un livello elevato e non diminuisce entro 5 giorni dall'attacco, ciò indica una prognosi sfavorevole per un paziente con infarto del miocardio. Se c'è ancora una maggiore attività enzimatica nel sangue, questo fatto indica l'espansione della zona di infarto.

Con necrosi o danni alle cellule del fegato, aumenta anche l'attività AST. Inoltre, maggiore è l'attività dell'enzima, maggiore è il grado di danno.

Perché l'aspartato aminotransferasi (AST, AsAT) è elevato?

Un aumento dell'attività delle AST nel sangue è presente nei seguenti casi:

  • epatite
  • necrosi epatica
  • cirrosi
  • alcolismo
  • carcinoma epatico e metastasi epatiche
  • infarto miocardico
  • malattie ereditarie e autoimmuni del sistema muscolare (miodistrofia di Duchenne)
  • mononucleosi
  • hepatosis
  • colestasi
Esistono ancora numerose condizioni patologiche in cui si verifica anche un aumento dell'attività delle AST. Tali condizioni includono: ustioni, lesioni, colpo di calore, avvelenamento con funghi velenosi..

Si osserva una bassa attività di AST con una carenza di vitamina B6 e presenza di danni epatici estesi (necrosi, cirrosi).

Tuttavia, la clinica utilizza la determinazione dell'attività AST principalmente per la diagnosi di danni al cuore e al fegato. In altre condizioni patologiche, anche l'attività dell'enzima cambia, tuttavia il suo cambiamento non è specifico, quindi non rappresenta un alto valore diagnostico.

Coefficient de Ritis. Come distinguere l'infarto dal danno al fegato

Per la diagnosi differenziale di danno al fegato o al cuore, viene utilizzato il coefficiente de Ritis. Il coefficiente de Ritis è il rapporto tra attività AST / ALT, che è normalmente 1.3. Un aumento del coefficiente de Ritis superiore a 1,3 è caratteristico dell'infarto del miocardio e una diminuzione inferiore a 1,3 è rilevata nelle malattie del fegato.

Fosfatasi alcalina (fosfatasi alcalina)

Norma di fosfatasi alcalina nel sangue

  • adulti
30-90U / L
  • adolescenti
fino a 400U / L
  • incinta
fino a 250U / L
L'attività della fosfatasi alcalina nel sangue delle persone sane (aumento fisiologico) aumenta con un sovradosaggio di carenza di vitamina C, calcio e fosforo nella dieta, contraccettivi orali, ormoni estrogeni e progesterone, antibiotici, sulfamidici, magnesia, omeprazolo, ranitidina, ecc..

Fosfatasi alcalina nella diagnosi di malattie del fegato e delle vie biliari
La determinazione dell'attività della fosfatasi alcalina nei casi di sospetta malattia epatica è altamente specifica e diagnostica. Con ittero ostruttivo, un aumento dell'attività della fosfatasi alcalina nel sangue si verifica 10 volte rispetto alla norma. La definizione di questo indicatore viene utilizzata per la conferma di laboratorio di questa particolare forma di ittero. In misura minore, si verifica un aumento dell'attività della fosfatasi alcalina con epatite, colangite, colite ulcerosa, infezioni batteriche intestinali e tireotossicosi.

L'importanza della fosfatasi alcalina nelle malattie delle ossa e traumatologia
La fosfatasi alcalina è un enzima marcatore dell'osteosintesi, ovvero un aumento dell'attività nelle malattie ossee o nelle metastasi tumorali nell'osso, nonché nella guarigione delle fratture.

Ragioni per un aumento della fosfatasi alcalina

Cause di fosfatasi alcalina bassa

Come ottenere un test di fosfatasi alcalina?

Per determinare l'attività della fosfatasi alcalina, il sangue viene prelevato da una vena al mattino, a stomaco vuoto. Non è richiesta la conformità con una dieta speciale. È necessario prestare attenzione al fatto che alcuni farmaci possono ridurre o aumentare l'attività della fosfatasi alcalina, quindi è necessario consultare un medico se vale la pena interrompere l'uso di questi farmaci per un breve periodo di tempo. Nei moderni laboratori, l'attività enzimatica viene valutata in base alla velocità della reazione enzimatica. Questo metodo ha alta specificità, semplicità, affidabilità e non richiede grandi spese di analisi.

Quindi, abbiamo esaminato i principali enzimi, la cui attività è determinata nell'analisi biochimica del sangue. Va ricordato che la diagnosi non può basarsi esclusivamente sui dati degli indicatori di laboratorio, è necessario tenere conto dell'anamnesi, della clinica e dei dati di altri esami. Pertanto, i dati di cui sopra devono essere utilizzati per la consultazione, ma se si riscontrano anomalie, consultare un medico.